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Propriétés de la Glycine
- Apolaire
- Aliphatique
- aChirale
- L’un des 3 AA entrants dans la composition du glutathion (antioxydant) + synthèse des porphyrines de l’hème.
- Hyperglycinémie sans cétose : glycine plus dégradée à cause maladie métabolique du complexe protéique P, T, H, L. Période néonatale (après naissance), prévalence de 1 à 9 cas pour 1 million de naissances.
Propriétés de l’Alanine
- Apolaire
- Aliphatique
- Chirale
- L’Alanine racémase permet de transformer la L- Alanine en D-Alanine > Les peptidoglycanes bactériens ( paroi bactérienne ) possèdent la D-alanine, ce qui les protègent de la L-peptidase humaine ( donc dur de se débarrasser d’une bactérie ).
Propriétés de la Valine
- Apolaire
- Aliphatique
- Chirale
Propriétés de l’Isoleucine
- Apolaire
- Aliphatique
- 2 carbones asymétriques (C alpha, C beta)
- Malade associée : Leucinose.
Leucinose ?
Leucinose : (maladie des urines à odeur de sirop d’érable) manque de dégradation de la Valine, la Leucine et l’isoleucine
Soit de tous les AA aliphatiques à chaînes latérale ramifiées
Déficit (car anomalie) en céto-acide décarboxylase des acides alpha céto-ramifiés (V,L,I) ou en Vit B1 (cofacteur) = Thiamine mais plus rare
Propriétés de la Leucine
- Apolaire
- Aliphatique
- Chirale
- Rend possible un mode de fixation de l’ADN à la protéine (leucin zippers / glissière à leucine)
Propriétés de la Méthionine
- Apolaire
- Soufrée
- Chirale
- Impliquée dans le complexe d’initiation à la biosynthèse protéique (codon AUG)
- Donneur de radical méthyl (= méthylation)
- Homocystéinémie : augmentation sanguine en homocystéine = facteur de risque cardiovasculaire
S-adénosylméthionine > S-adénosyl homocystéine > homocystéine
Propriétés de la Phénylalanine
- Apolaire
- Chirale
- Aromatique
- Alanine substituée par un phényl
- Maladie associée : Phénylcétonurie
- Absorbe à 257 nm
Les 5 maladies métaboliques dépistées en France à la naissance + 1 spé
Propriétés du Tryptophane
- Apolaire
- Chirale
- Aromatique (hétérocycle indole = benzène + noyau pyrrol)
- Absorbe à 280 nm
- Précurseur de :
Défaut de sérotonine/kynurénine peut entraîner une dépression
Propriétés de la Proline
- Apolaire
- Chirale
- Cyclique
- Porte un amine secondaire : c’est un alpha-iminé
- Responsable rigidité protéine grâce à non rotation entre R-imine et Calpha (C2))
- Brise les hélices alpha
- Permet des changements structuraux de direction en formant un coude dans une protéine (structure 3D)
Causes, date de MEP de dépistage néonatal et prévalence de l’Hypothyroïdie congénitale
Augmentation de la TSH (Thyréostimuline)
1978
1/3500 naissances
Propriétés de la Sérine
- Polaire non chargée
- Chirale
- Fonction alcool primaire
- Précurseur de la sélenocystéine (O > Se) convertie grace à la Sélénocystéine Synthétase et le Sélénophosphate
Propriétés de la Thréonine
- Polaire non chargée
- 2 C*
- Porteuse fonction alcool secondaire
Propriétés de la Tyrosine
- Polaire non chargée
- Chirale
- Permet le dosage protéique des liquides biologiques grace à la mise en évidence des fonctions phénol
- Précurseur :
Propriétés de la Glutamine
Propriétés de la Cystéine
- Polaire non chargée
- Chirale
- Porte fonction thiol = sulfhydryle > sert à former des ponts disulfures (au sein d’une chaîne AA ou entre protéines)
- 1 Liaison Cys + Cys = Cystine
• STRUCTURELLEMENT, la sélénocystéine ressemble à la cystéine
• METABOLIQUEMENT, la sélénocystéine dérive de la sérine
Propriétés de l’Acide Aspartique
- Polaire chargé
- Chirale
- Le plus acide des AA
- Aspartate = sel
Propriétés de l’Acide glutamique
- Polaire chargé
- Chirale
- Donne le Gamma-carboxyglutamate pour la coagulation
Propriétés de l’Histidine
- Polaire chargé
- Chirale
- Précurseur de l’Histamine
- Noyau imidazole
Propriétés de l’Arginine
- Polaire chargée
- Chirale
- Son précurseur est la Guanidine
- Donneur de monxyde d’azote NO : effet vasodilatateur
Citer les AA essentiels
Valine, Leucine, Isoleucine, Methionine, Phénylalanine, Tryptophane, Thréonine, Lysine,
Le Très Lyrique Tristan Fait Vachement Méditer Iléane
Liste des AA semi-essentiels
Arginine, Histidine
Propriétés des AA essentiels
Ne peut PAS être synthétisé par le corps à l’aide de précurseur => un apport exogène via l’alimentation est indispensable
Propriétés des AA semi-essentiels
Peut être métabolisé en quantité suffisante en situation physiologique, MAIS nécessite un apport exogène lors de situations particulières comme une grossesse ou la croissance par exemple
Origines de la Leucinose
- Déficit en céto-acide décarboxylase, responsable de la dégradation de Val, Leu, Ile (acides alpha céto-ramifiés)
- Malfonction de l’enzyme
- Déficit en thiamine, cofacteur de l’enzyme (plus rare)
Conséquences métaboliques de la Leucinose
- Augmentation concentrations Leu, Val, Ile dans le sang et le urines (dépistage).
- Apparition L-allo-isoleucine (chgmt de conformation, les 2 C* sont D)
Origines de la Phénylcétonurie ?
- Absence ou mutation (mineure ou majeure) de la phénylalanine Hydroxylase (qui permet phénylalanine > tyrosine)
- Déficit du cofacteur de la Phénylalanine Hydroxylase : la TétraHydroBioptérine (BH4)
- Absence ou mutation de l’enzyme qui restaure BH2 en BH4 : la Dihydrobioptérine Réductase
Origines possibles de l’augmentation de concentration sanguine en homocystéine
Origine métabolique : déficit apport B6, B9, B12
Origine génétique : Anomalie MTHFR = 5,10-MéthylèneTétraHydroFolate Réductase qui régule et induit le passage de la S-adénosylméthionine en S-adénosylhomocystéine.
Comment déterminer l’origine de la Phénylcétonurie ?
- Administration de BH4 au patient
Signes biologiques de la Phénylcétonurie
- Accumulation de phénylalanine sanguine (car pas de transfo en tyrosine)
- Accumulation d’acide phéylpyruvique dans les urines (car Phe se transforme en Acide Phénylpyruvique au lieu de se transformer en Tyr)
Prévalence de la Phénylcétonurie et dépistge (quand, comment, nom)
Prévalence : 1/17000 naissances
Dépistage néonatale avec Test de Guthrie (72h après naissance donc J3) : prélèvement sanguin au niveau du talon.
Comment fonctionne le test de Guthrie ?
- Pousse de la Bacillus Subtilis inhibée en présence de L-Beta2-thiénylalanine (antagoniste de la Phénylalanine, c’est aussi un AA) , et stimulée par la Phénylalanine
- Si grande concentration en Phénylalanine, grande pousse bactérienne de Bacillus Subtilis
- Privilège du dosage biochimique
Cause, date de MEP de dépistage néonatal de la Drépanocytose
Mutation de l’hémoglobine (HbS à la place de HbA), 1989
Cause, date de la MEP du dépistage néonatal et prévalence de l’hyperplasie congénitale des surrénales
Augmentation de la 17-OH progestérone
1995
1/19000 naissance
Cause, date de MEP du dépistage et prévalence de la mucoviscidose
Augmentation de la trypsine immuno-réactive (TIR)
2002
1/4000 naissance
Date de la mise en place du dépistage néonatal de la surdité
Juin 2012
Propriétés particulières des acides aminés aliphatiques
Ils sont hydrophobes donc lipophiles (à cause de chaine CH), et permettent donc l’interaction avec les lipides, et donc un encrage dans la bicouche lipidiques des membranes cellulaires.
Quels sont les propriétés des AA avec groupement hydroxyle OH ?
Ces AA permettent la synthèse d’enzymes dont le site actif contiendra une fonction hydroxyle capable de s’ioniser OH>O- et d’interagir avec un substrat chargé positivement.
Rôles de la dopamine
Rôle de la mélanine
Conséquences cliniques de la Phénylcétonurie
- Retard mental dû à une mort neuronale causée par l’accumulation de Phe dans le cerveau. Idiotie phényl pyruvique
- Nervosité, fatigabilité, troubles de la concentration, troubles de la mémorisation, diminution des perf. Intellectuelles, liées à l’inhibition de productions de neurotransmetteurs :
Déroulée du dépistage historique de la Phénylcétonurie :
- Utilisation Bacillus subtilis ATCC 6633.
Bactérie ne pousse pas avec L-beta2 thiénylalanine, mais pousse stimulée avec phénylalanine > Gouttes de sang sur ces bactéries, analyse de la pousse bactérienne
Quand se font les dépistages des maladies à la naissance, et comment ?
J3 postnatal
Prélèvement de sang au talon > buvard > labo
Propriétés de la Lysine
Impliqué dans la synthèse de la carnitine (= rôle d’entrée des
acides gras dans la mitochondrie pour la beta-oxydation)